Forschungspeptide mit offengelegter Laboranalyse.

Die Hochleistungsflüssigkeitschromatographie trennt eine Probe in ihre Bestandteile. Ein UV-Detektor misst bei 214 bis 220 nm, wo die Peptidbindung Licht absorbiert. Die Reinheit ist der Flächenanteil des Hauptpeaks an allen erkannten Peaks: 99,3 % bedeutet, dass 0,7 % der Signalfläche von Nebenprodukten stammen, etwa von verkürzten Sequenzen oder Abbauprodukten.

Die Massenspektrometrie bestimmt die Molekülmasse. Stimmt die gemessene Masse mit der aus der Sequenz berechneten überein, ist die Identität bestätigt. Eine hohe HPLC-Reinheit allein beweist das nicht, denn auch eine falsche Substanz kann rein sein.

Ein Lyophilisat enthält neben dem Peptid auch Gegenionen, meist Acetat oder Trifluoracetat, und etwas Restfeuchte. Der Nettopeptidgehalt liegt deshalb in der Regel unter der HPLC-Reinheit. Die Füllmenge in Milligramm bezieht sich auf das Lyophilisat; hat das Labor den Gehalt bestimmt, steht er im Bericht.

Jeder Bericht gilt für eine Charge und nennt Labor und Methode. Die Werte auf unseren Produktseiten übernehmen wir unverändert aus diesem Bericht. Gefriergetrocknete Peptide sind stabiler als Lösungen; ungeöffnet werden sie kühl, trocken und lichtgeschützt gelagert.